Cząsteczki aminokwasów zawierają dwie grupy funkcyjne: grupę aminową -NH2 i grupę karboksylową -COOH.
Najprostszym przedstawicielem aminokwasów jest kwas aminooctowy, nazywany glicyną. Cząsteczki aminokwasów łączą się ze sobą dając peptydy. Najprostszy peptyd powstaje z dwóch cząsteczek glicyny połączonych w sposób zilustrowany na rysunku.
Zaznaczony układ atomów występuje we wszystkich białkach i nosi nazwę wiązania peptydowego.
Najważniejsze aminokwasy przedstawia poniższy rysunek:
Ważną właściwością aminokwasów jest zdolność do wzajemnego łączenia się ich cząsteczek za pomocą grup funkcyjnych. W wyniku takich reakcji kondensacji powstają tzw. peptydy. Cząsteczki tych związków zawierają charakterystyczne ugrupowanie -CO-NH- zwane wiązaniem peptydowym.
Reakcję powstawania tripeptydu można opisać równaniem:
Wiązanie peptydowe jest stosunkowo sztywne. Atomy węgla połączone bezpośrednio z atomami azotu i atomami węgla grupy karbonylowej tworzą łańcuch peptydowy ułożony w jednej płaszczyźnie .Kondensacja bardzo dużej liczby cząsteczek aminokwasów (polikondensacja) prowadzi do wytworzenia związków wielkocząsteczkowych zwanych polipeptydami. Polipeptydy zawierajace powyżej stu reszt aminokwasowych nazywamy białkami. Białka ogólnie możemy podzielić na proste (proteiny) i złożone (proteidy).
WŁAŚCIWOŚCI BIAŁEK
Białka tworzą z wodą roztwory koloidalne. Na rozpuszczalność białek w wodzie ma wpływ obecność soli amonowych lub soli metali lekkich. Większe ich stężenie powoduje zmniejszenie rozpuszczalności białek i wytrącanie ich z roztworu zwane wysalaniem. Jest to proces odwracalny, po dodaniu większej ilości wody białko znów się rozpuszcza.
Substancje takie jak sole metali ciężkich, stężone kwasy, alkohol, formalina, oraz podwyższona temperatura powodują denaturację białka.Polega ona na nieodwracalnym zniszczeniu wyższych struktur białkowych. Reakcją charakterystyczną dla wykrywania wiązania peptydowego jest reakcja biuretowa (probówka VII). Obserwujemy w niej powstawanie osadu o czerwonofioletowym zabarwieniu.
Do wykrywania białek służy także reakcja ksantoproteinowa.
Obserwujemy pojawienie się żółtego zabarwienia zmieniającego się na pomarańczowe po wpływem działania amoniaku. Reakcja ta polega na nitrowaniu pierścieni aromatycznych występujących w łańcuchach bocznych niektórych aminokwasów .
STRUKTURY ŁAŃCUCHA PEPTYDOWEGO
Skład łańcucha peptydowego wyznacza tzw. strukturę pierwszorzędową białka. Jest ona stosunkowo najtrwalsza i dopiero działanie enzymów lub kwasów może spowodować hydrolizę wiązania peptydowego.
Na przykładzie dipeptydu glicynoalaniny można to zobrazować następująco:
W wiązaniu peptydowym obie grupy je tworzące są grupami polarnymi, występuje więc przyciąganie między grupami należącymi do różnych wiązań peptydowych jednego łańcucha lub różnych łańcuchów w przestrzeni i tworzenia tzw. struktur drugorzędowych.
Istnienie w łańcuchach bocznych aminokwasów grup -SH przyczynia się do powstania struktury trzeciorzędowej białka.
PRZYKŁADY NATURALNEGO BIAŁKA
Białka odgrywają jedną z najważniejszych ról w procesach życiowych organizmów żywych na Ziemi. Stanowią one podstawowy budulec komórek, a także, w postaci enzymów, uczestniczą we wszystkich reakcjach zachodzących w komórkach. Naturalne polipeptydy i białka zbudowane są z reszt tylko 24 aminokwasów noszących nazwę aminokwasów białkowych. Cząsteczki wszystkich aminokwasów białkowych z wyjątkiem glicyny są chiralne i zawierają fragment o wzorze:
i jednakowej dla wszystkich, pokazanej na rysunku konfiguracji ,oznaczonej symbolem L.
